Equipe Phages
Responsable : Paulo Tavares
Responsable : Paulo Tavares
La grande majorité des virus qui infectent les bactéries (bactériophages ou phages) sont composés d'une capside et d'une queue. Ces bactériophages et les virus herpès, qui infectent des animaux et également l'Homme, encapsident leur ADN double-brin (ADNdb) sous haute pression à l'intérieur d'une procapside protéique préformée. La procapside est caracterisée par la présence d'une protéine portale localisée à un sommet spécialisé de cette structure icosaédrique. L'ADN viral rentre et sort de la capside à travers le système portal. Nous étudions le bactériophage lytique SPP1 (> 20 MDa ; 600 chaînes polypeptidiques) qui infecte la bactérie Bacillus subtilis. Ce bactériophage est un système modèle pour comprendre les mécanismes moléculaires qui conduisent à l'assemblage efficace des particules virales et d'autres nanostructures complexes. Nous visons à établir le réseau d'interactions macromoléculaires conduisant à l'assemblage de la procapside et à définir le mécanisme d'action du nanomoteur responsable de la translocation de l'ADN viral à travers le sommet portal. Nous étudions aussi l'assemblage de la queue du bactériophage et les mécanismes permettant à cette structure de reconnaître spécifiquement la cellule hôte et de transférer efficacement le génome viral de la capside du phage jusqu'au cytoplasme bactérien.
- Structure et assemblage de la particule virale du bactériophage SPP1
- Mécanisme d'encapsidation de l'ADN des bactériophages caudés
- Etude de l'infection des bactéries Gram-positives par les bactériophages caudés
- Chercheurs
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- Isabelle Auzat, CR1 CNRS
- Leonor Oliveira, CR1 CNRS
- Paulo Tavares - Responsable d'équipe, DR2 CNRS
- ITA
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- Sandrine Brasilès, TCS CNRS
- Odile Lefèvre, AJTP CNRS
- Isabelle Petitpas, IR2 CNRS
- CDD et Post-doctorants
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- Noureddine Atmane, post-doctorant
- Charlène Cornilleau, IE ANR
- Anait Seul, post-doctorante
- Etudiants
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- Lina Jakutyte, doctorante
- École Doctorale Innovation thérapeutique : du fondamental à l'appliqué
- Université Paris XI
- Oliveira L, Cuervo A, Tavares P (2010). Direct interaction of the bacteriophage SPP1 packaging ATPase with the portal protein. J. Biol. Chem. sous presse; doi: 10.1074/jbc.M109.061010
- Lhuillier S, Gallopin M, Gilquin B, Brasilès S, Lancelot N, Letellier G, Gilles M, Dethan G, Orlova EV, Couprie J, Tavares P, Zinn-Justin S. Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail connection reveals mechanism for viral DNA gating. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009. 106: 8507-12. Commentaires dans Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 8401-4 et dans Nature Rev. Microbiol. 7, 480-1
- Lhuillier S, Gallopin M, Gilquin B, Brasilès S, Lancelot N, Letellier G, Gilles M, Dethan G, Orlova EV, Couprie J, Tavares P, Zinn-Justin S. Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail connection reveals mechanism for viral DNA gating. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009. 106: 8507-12
- Auzat I, Dröge A, Weise F, Lurz R, Tavares P. Origin and function of the two major tail proteins of bacteriophage SPP1. Mol Microbiol. 2008. 70: 557-69
- Poh SL, El Khadali F, Berrier C, Lurz R, Melki R, Tavares, P. Oligomerization of the SPP1 scaffolding protein. J Mol Biol. 2008. 378: 551-64
- Cuervo C, Vaney M-C, Antson AA, Tavares P, Oliveira L. Structural rearrangements between portal protein subunits are essential for viral DNA translocation. J. Biol. Chem. 2007. 282: 18907-13
- Plisson C, White HE, Auzat I, Zafarani A, São-José C, Lhuillier S, Tavares P, Orlova EV. Structure of bacteriophage SPP1 tail reveals trigger for DNA ejection. EMBO J. 2007. 26: 3720-8
- Lebedev AA, Krause MH, Isidro AL, Vagin A, Orlova EV, Turner J, Dodson EJ, Tavares P, Antson AA. Structural framework for DNA translocation via the viral portal protein. EMBO J. 2007. 26: 1984-94
- Vinga I, Dröge A, Stiege AC, Lurz R, Santos MA, Daugelavicius R, Tavares P. The minor capsid protein gp7 of bacteriophage SPP1 is required for efficient infection of Bacillus subtilis. Mol. Microbiol. 2006. 61: 1609-21
- Oliveira L, Henriques AO, Tavares P. Modulation of the viral ATPase activity by the portal protein correlates with DNA packaging efficiency. J. Biol. Chem. 2006. 281: 21914-23
- São-José C, Lhuillier S, Lurz R, Melki R, Lepault J, Santos MA, Tavares P. The ectodomain of the viral receptor YueB forms a fiber that triggers DNA ejection of bacteriophage SPP1 DNA. J. Biol. Chem. 2006. 281: 11464-70